大肠杆菌中透膜小肽抑制α-Synuclein聚集的研究

作     者：张亨 徐锐 王俊卿 熊平 汪浩勇 ZHANG Heng;XV Rui;WANG Jun-qing;XIONG Ping;WANG Hao-yong

作者机构：湖北工业大学湖北省工业微生物重点实验室湖北武汉430068 湖北生物职业技术学院湖北武汉430068 中国科学院过程工程研究所生化工程国家重点实验室北京100190 

基　　金：国家自然科学基金项目("促进α-synuclein正确折叠多肽的筛选" 30870798)资助 

出 版 物：《生物技术》 (Biotechnology)

年 卷 期：2010年第20卷第5期

页      码：26-29页

摘      要：目的:在大肠杆菌中研究透膜小肽抑制α-Synuclein(Α53T,S129Α,WT)的异常聚集。方法:基于α-Syn核心区的疏水区域设计了5种包含7个精氨酸的多聚精氨酸多肽膜透过传输系统的小肽R7P1～R7P5;构建融合蛋白α-Syn-GFP,其中α-Syn基因融合于GFP上游,透膜小肽以双顺反子方式与α-Syn-GFP共表达;以文献报道的可抑制α-Syn异常聚集的小肽ASI1D(MRRGGAVVTG(R)6)为对照,通过监测整体细胞荧光强度研究透膜小肽影响α-Syn(Α53T,S129Α,WT)的异常聚集的情况。结果:5种小肽能不同程度的抑制α-Syn(Α53T,S129Α,WT)的异常聚集;和对照Pc相比,R7P4抑制α-Syn(A53T)异常聚集的效果提高了55%,R7P3抑制α-Syn(S129A)异常聚集的效果提高了64%,R7P4抑制α-Syn(WT)异常聚集的效果提高了39%。结论:在大肠杆菌中,透膜小肽可以有效地抑制α-Syn(Α53T,S129Α,WT)的异常聚集。

主 题 词：α-Synuclein 透膜小肽 聚集抑制 帕金森症 

学科分类：0710[理学-生物科学类] 071010[071010] 07[理学] 

D　O　I：10.3969/j.issn.1004-311X.2010.05.153

馆 藏 号：203105664...