α-螺旋多肽构象锁定成核策略

作     者：吴也 莫金秋 刘泰容 廖洪利 WU Ye;MO Jin-qiu;LIU Tai-rong;LIAO Hong-li

作者机构：成都医学院药学院药化教研室成都610083 

基　　金：四川省青年科技创新团队资助项目(2014TD0021) 四川省高校科研创新团队资助项目(14TD0023) 

出 版 物：《国际药学研究杂志》 (Journal of International Pharmaceutical Research)

年 卷 期：2017年第44卷第9期

页      码：860-866页

摘      要：蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)界面较大且相对平坦,通常被认为是无成药性的靶点。生命进程中许多重要的PPI都是通过α-螺旋介导,因此α-螺旋结构的表位模拟物能很好地作用该界面。然而多肽自身构象易变且不稳定,导致其应用受限。Arora等使用成核和交联等策略对α-螺旋多肽进行构象锁定并提升其稳定性和细胞入膜性,使其能靶向胞内PPI界面。目前,多肽构象锁定策略得到了很大发展,已成为多肽领域研究的热点方向。本文综述了近年来α-螺旋多肽的构象锁定成核策略、应用及发展趋势,以期为基于PPI为靶点的药物设计提供理论依据。

主 题 词：蛋白质-蛋白质相互作用 α-螺旋 构象锁定 成核 药物设计 

学科分类：1007[医学-药学类] 10[医学] 

核心收录：

D　O　I：10.13220/j.cnki.jipr.2017.09.007

馆 藏 号：203281818...