FS36作为新型人源Hsp90抑制剂的发现（英文）

作     者：李根 吕凯凯 李健 尹秀山 赵栋 张万忠 LI Gen;LV Kai-Kai;LI Jian;YIN Xiu-Shan;ZHAO Dong;ZHANG Wan-Zhong

作者机构：沈阳化工大学制药与生物工程学院沈阳110142 中国科学院上海药物研究所上海201203 Department of Molecular & Cellular Biochemistry College of Medicine University of Kentucky Karolinska Institutet (MTC) Science for Life Laboratory Tomtebodavg 西安医学院基础与转化医学研究所西安710021 

基　　金：supported by grants from The National Natural Science Foundation of China(81402850) the Special Scientific Research Project of Education Department of Shaanxi Provincial Government(17JK0669) 

出 版 物：《生物化学与生物物理进展》 (Progress In Biochemistry and Biophysics)

年 卷 期：2018年第45卷第7期

页      码：736-744页

摘      要：热休克蛋白90(Hsp90)通过对几百种蛋白质底物(客户蛋白质)进行合理的折叠、成熟其构象并且激活,在肿瘤细胞的生长和繁殖中发挥重要作用.因此,Hsp90成为非常有吸引力、有前途的抗肿瘤药物靶点,并且超过20种抑制剂已经进入临床实验阶段.我们在这里设计并合成了一个小分子抑制剂:FS36.收集了Hsp90~N-FS36复合物晶体结构的X射线衍射实验数据.高分辨率X射线晶体结构表明,FS36在ATP结合位点上与Hsp90~N相互作用,并且FS36可能替代核苷酸与Hsp90~N结合.FS36和Hsp90~N的复合物晶体结构和相互作用为后期设计和优化新型抗肿瘤药物奠定基础.

主 题 词：热休克蛋白90 抗肿瘤药物 抑制剂 X射线衍射 复合物晶体结构 

学科分类：071011[071011] 0710[理学-生物科学类] 1007[医学-药学类] 07[理学] 10[医学] 

核心收录：

D　O　I：10.16476/j.pibb.2017.0451

馆 藏 号：203304774...