酪蛋白水解物的类蛋白反应修饰及其产物ACE抑制活性特征

作     者：孙辉 赵新淮 

作者机构：乳品科学教育部重点实验室东北农业大学黑龙江哈尔滨150030 

基　　金：国家自然科学基金项目(30972132) 黑龙江省高等学校科技创新团队建设计划项目(2010td11) 

出 版 物：《食品科学》 (Food Science)

年 卷 期：2011年第32卷第19期

页      码：60-65页

摘      要：采用碱性蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为10.9%、IC50值为52.6μg/mL的酪蛋白水解物,并利用响应面法优化碱性蛋白酶催化的类蛋白反应修饰条件。修饰反应时间固定为6h时,适宜的条件为酶添加量3.1kU/g pro、底物质量浓度50g/100mL、反应温度25℃。制备9个修饰程度不同的修饰产物,结果显示:修饰产物ACE抑制活性均提高,并且活性最高的修饰产物的IC50降低至14.9μg/mL。该修饰产物离心分级后,上清液部分和沉淀部分的ACE抑制活性分别低于和高于修饰产物,表明沉淀部分是提高ACE抑制活性的主要原因;Tricine-SDS-PAGE电泳分析表明,修饰产物及沉淀部分有较大分子质量的肽分子生成;该修饰产物和上清液部分、沉淀部分的进一步酶水解处理则显示,酶水解会导致它们的ACE抑制活性降低,但是仍然高于最初的酪蛋白水解物。

主 题 词：酪蛋白水解物 碱性蛋白酶 类蛋白反应 ACE抑制活性 

学科分类：08[工学] 0836[0836] 082203[082203] 0822[工学-核工程类] 

核心收录：

D　O　I：10.7506/spkx1002-6630-201119013

馆 藏 号：203341868...