PTP1B中Arg221各种突变下底物与催化结构域相互作用变化的理论研究(英文)

作     者：刘梦源 王润玲 刘鹏 汤立达 徐为人 周慧 贾林 Liu Mengyuan;Wang Runling;Liu Peng;Tang Lida;Xu Weiren;Zhou Hui;Jia Lin

作者机构：天津医科大学药学院天津300070 天津药物研究院分子设计和药物发现重点实验室天津300193 天津药物研究院药代动力学和药效学重点实验室天津300193 

基　　金：the financial support from the Key projectfoundation of the Science and Technology Ministry of People's Republic of China(Grant NO.2007BAI41B01) the Tianjin Municipal Basic Research Priorities Program(Grant NO.06YFJZJC02800)~~ 

出 版 物：《计算机与应用化学》 (Computers and Applied Chemistry)

年 卷 期：2009年第26卷第6期

页      码：712-716页

摘      要：蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B(PTP1B)在胰岛素受体去磷酸化过程中发挥重要作用。本研究目的在于阐述PTP1B催化位点中Arg 221的作用。各种Arg 221的突变体通过HyperChem Release 7.0软件生成。结果表明Arg 221的突变会对底物与蛋白相互作用产生显著影响。当Arg 221突变为碱性残基时,底物与蛋白之间总静电相互作用能增加,但与催化相关残基的静电相互作用能降低,其余的突变则导致底物与蛋白之间总静电相互作用能降低。这一结果表明,Arg 221突变为碱性残基可减弱PTP1B的催化活性,但使底物与蛋白的结合能力增强,其余的突变则会同时减弱酶的催化活性及底物与蛋白的结合能力。

主 题 词：PTP1B 突变 分子力学 优化 

学科分类：1007[医学-药学类] 081704[081704] 07[理学] 08[工学] 0817[工学-轻工类] 070303[070303] 0703[理学-化学类] 10[医学] 

核心收录：

D　O　I：10.3969/j.issn.1001-4160.2009.06.004

馆 藏 号：203348514...