脯氨酸对蛋白质热稳定性的贡献

作     者：朱国萍 滕脉坤 王玉珍 Zhu Guoping;Teng Maikun;Wang Yuzhen

作者机构：中国科学技术大学生命科学院分子生物与细胞生物学系 

出 版 物：《生物工程进展》 (Progress in Biotechnology)

年 卷 期：2000年第20卷第4期

页      码：48-51页

摘      要：单一氨基酸的置换可以改变酶的热稳定性。脯氨酸 (Pro)残基在蛋白质结构及其热稳定性中具有特殊作用。它十分偏爱 β 转折或无规卷曲结构 ,而很少出现在α 螺旋和 β 折叠中。分析认为在改善酶热稳定性的蛋白质工程中 ,只要主链构象不发生骤变 ,则可在适当的β 转折或无规卷曲中引入Pro ,通过其刚性的吡咯烷环 ,降低蛋白质去折叠时的骨架熵 ,从而使其周围的构象更合理。这一Pro理论 (theprolinetheory)的分子设计新思路将会得到进一步的发展和完善。

主 题 词：脯氨酸 二级结构 热稳定性 蛋白质工程 

学科分类：0710[理学-生物科学类] 071010[071010] 081704[081704] 07[理学] 08[工学] 0817[工学-轻工类] 

核心收录：

D　O　I：10.13523/j.cb.20000411

馆 藏 号：203480500...