小肽促进α-突触核蛋白正常折叠的研究

作     者：李良 刘志刚 徐锐 李伟丽 周帮顺 汪浩勇 LI Liang;LIU Zhi-Gang;XU Rui;LI Wei-Li;ZHOU Bang-Shun;WANG Hao-Yong

作者机构：湖北工业大学生物工程学院武汉430068 

基　　金：国家自然科学基金项目资助(30870798) 湖北工业大学校基金重大项目 

出 版 物：《军事医学科学院院刊》 (Bulletin of the Academy of Military Medical Sciences)

年 卷 期：2008年第32卷第5期

页      码：447-451页

摘      要：目的：在大肠杆菌中研究小肽促进α-突触核蛋白（α—synuclein，α—Syn）（A53T，S129A）的正常折叠。方法：利用分子生物学和生物信息学技术，以α-Syn的疏水区域为基础，设计了4种小肽（Pn：P1-P4）；构建融合蛋白α-Syn—GFP，使α-Syn基因位于GFP上游，各种小肽以双顺反子方式与α-Syn—GFP共同表达；以文献报道的有效促进α-Syn正常折叠的小肽Pc（MGGAVVTGR）为对照，利用融合蛋白折叠在细菌中可视化技术研究小肽Pn影响α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠的效果。结果：4种小肽均能更好地促进α-Syn（S129A）的正常折叠；和对照Pc相比，小肽P2（MRGGAVVTGR）使α-Syn（A53T）正常折叠提高了10％，小肽P4（MRVGGAVVR）使α-Syn（S129A）正常折叠提高了83％。结论：在大肠杆菌中，小肽可以不同程度的促进α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠。

主 题 词：帕金森病 α-突触核蛋白 小肽 蛋白质折叠 融合蛋白 大肠杆菌 

学科分类：1002[医学-临床医学类] 100204[100204] 10[医学] 

核心收录：

D　O　I：10.3969/j.issn.1674-9960.2008.05.013

馆 藏 号：203602711...