摘要：丝氨酸蛋白酶是有机溶媒中研究酶促反应的主要对象之一 .其中的胰蛋白酶在生物体内有重要的作用 ,对其抑制剂如苯甲脒衍生物的研究可应用于治疗很多疾病 .在水溶液中包括正戊胺在内的开链脂肪胺类小分子对胰蛋白酶的抑制能力有限 ,不能生成复合物 .我们对浸泡在含有正戊胺的环己烷中的β 牛胰蛋白酶的晶体结构进行了测定 ,分辨率为 0 .2nm ,并与水相中同样处理的晶体作了比较 .结果表明 ,正戊胺于环己烷中和 β 牛胰蛋白酶有强结合作用 ,一个戊胺分子结合到酶活性中心 ;另一个结合在 β 牛胰蛋白酶的表面 ,与也被结合的硫酸根形成氢键 .此X射线蛋白质晶体结构分析提供了一个例子 ,在有机溶剂中可用弱抑制剂的探针小分子研究其和蛋白的结合情况 ,以及描绘蛋白质表面的结合位点 .这些研究可以为搜索弱抑制剂提供有用的结构信息 .