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α-螺旋多肽构象锁定成核策略: 收藏
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引用; 《国际药学研究杂志》2017年第9期44卷 860-866页; 作者：吴也莫金秋刘泰容廖洪利成都医学院药学院药化教研室成都610083; 蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)界面较大且相对平坦,通常被认为是无成药性的靶点。生命进程中许多重要的PPI都是通过α-螺旋介导,因此α-螺旋结构的表位模拟物能很好地作用该界面。然而多肽自身构象易变且不稳定,导致其应用受限。Arora等...; 蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)界面较大且相对平坦,通常被认为是无成药性的靶点。生命进程中许多重要的PPI都是通过α-螺旋介导,因此α-螺旋结构的表位模拟物能很好地作用该界面。然而多肽自身构象易变且不稳定,导致其应用受限。Arora等使用成核和交联等策略对α-螺旋多肽进行构象锁定并提升其稳定性和细胞入膜性,使其能靶向胞内PPI界面。目前,多肽构象锁定策略得到了很大发展,已成为多肽领域研究的热点方向。本文综述了近年来α-螺旋多肽的构象锁定成核策略、应用及发展趋势,以期为基于PPI为靶点的药物设计提供理论依据。; 来源：详细信息评论

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