摘要：在“三新”“双减”的背景下,如何针对学情,设计个性化作业,减量提效,成为高中数学教师应当思考的问题。立足本校实际,按照学生学情,依托“智慧平台”,利用信息化技术,开发设计适合本校学生的作业,通过实例说明如何利用信息化技术分析数据、获得学情,并给予针对性的调整改进,以帮助学生提高学习兴趣和学业水平,落实“双减”政策,提高育人效能。

摘要：根据某型飞机起落架油气分离式缓冲器的结构特征、工作原理及性能特点,应用计算流体力学、液压与气压传动知识和动力学方程,对油气分离式缓冲器起落架落震进行动力学建模,研究油气分离式缓冲器起落架的缓冲特性,并通过与落震试验结果进行对比,验证该文理论模型的正确性和有效性。该数值方法可有效仿真计算起落架的缓冲性能,帮助确定缓冲器关键设计参数,从而提高缓冲器设计效率,推进起落架研制进程。

摘要：全机落震试验作为飞机设计和验证过程中的重要试验,有试验规模大、测试系统复杂、测量参数多、测点分布广等技术难点。为保证试验顺利开展,本文设计了一套可应用于全机落震试验的分布式网络化动态测试系统,解决了全机落震试验中测试系统搭建的难点问题,为准确获取全机落震试验中飞机的动态响应提供了可靠的测试手段。

摘要：在起落架落震试验中，起落架缓冲系统在满足吸收能量的情况下，地面作用于起落架的航向载荷是分析起落架缓冲器结构和设计要求符合性的一项重要测量参数。本文重点研究了利用高速摄像技术测量机轮的角加速度反推航向载荷的测量方法，并与传统载荷测量方法进行分析和对比，对比结果表明：利用高速摄像测量机轮的角加速度反推航向载荷的测量结果与三向测力平台测量结果基本一致，证明了该测最方法的正确性与可行性，为航向载荷的测量提供了一种新的工程应用方法。

摘要：为筛选多杀性巴氏杆菌(Pasteurella multocida,Pm)亚单位疫苗的优势保护性抗原,本研究根据GenBank中登录的Pm基因序列,设计相应引物,经PCR扩增Pm torA、prX、gpmA和thiB基因片段,分别克隆于原核表达载体pET28a中,构建各重组表达质粒,经测序鉴定后转化大肠杆菌BL21感受态细胞,利用IPTG诱导表达,采用His6标签蛋白纯化试剂盒纯化获得4个重组蛋白rTorA、rPrX、rPGAM和rThiB,同时利用透析膜制备rTorA的粗提蛋白(rTorA-C)。SDS-PAGE检测结果显示,分别在91 ku、25 ku、32 ku及41 ku处出现目的条带,表明4个重组蛋白均正确表达,其中rTorA主要以包涵体形式表达,少量表达在上清中;rPrX、rPGAM和rThiB主要以可溶性形式表达;各重组蛋白的表达量占菌体总蛋白的7.44%~61.46%,各重组蛋白纯化后的纯度为76%~98.15%,浓度为0.15 mg/mL~4.56 mg/mL。Western blot检测结果显示,分别在上述4个位置处出现特异性条带。将4个纯化蛋白和rTorA-C分别与MontanideTM ISA 201 VG佐剂混合制成亚单位疫苗,免疫小鼠后分别于首免前、首免后14 d、二免后14 d(首免后28 d)采血,分离血清,通过间接ELISA方法检测各组小鼠抗体水平;二免后15 d采用4倍半数致死剂量(LD50)A型Pm强毒A5株菌液进行腹腔注射攻毒,观察并记录小鼠死亡及发病情况至21 d。ELISA检测结果显示,各重组蛋白免疫组小鼠的IgG抗体水平均随免疫次数的增加而升高,与PBS对照组相比差异均极显著(P<0.01)。攻毒试验结果显示,PBS对照组小鼠攻毒后24 h内开始发病,10 d内全部死亡(10/10);发病小鼠主要症状为精神萎靡、食欲减退或废绝,被毛凌乱,对外界刺激无明显反应等;对死亡小鼠剖检,各组织器官主要表现为出血为特征的败血症的剖检变化。各重组蛋白免疫组小鼠中,也出现了不同程度的发病或死亡。rTorA、rTorA-C、rPGAM、rThiB和rPrX免疫组小鼠的免疫保护率分别为60%、40%、100%、20%和0。本研究首次在相同条件下对Pm 4个重要重组抗原蛋白的免疫保护效力进行了对比分析,筛选出的rPGAM和rTorA具有作为亚单位疫苗靶抗原的潜力,为Pm亚单位疫苗候选保护性抗原蛋白的筛选奠定基础。

摘要：为筛选产毒素多杀性巴氏杆菌(T+Pm)亚单位疫苗的优势保护性抗原,本研究根据多杀性巴氏杆菌毒素(PMT)的结构和功能区将其编码基因toxA分为1个全长片段和7个子片段(N端2个、C端5个),设计相应引物,分别经PCR扩增后克隆至pET-28a载体中构建各重组质粒,分别利用原核表达系统,诱导表达后经SDS-PAGE和western blot检测各重组蛋白的表达情况和反应原性。SDS-PAGE结果显示,正确表达了全长蛋白rPMT,N端rPMT-N1和rPMT-N2,以及C端rPMT-C3~rPMT-C7共8个重组蛋白;各蛋白的表达量占菌体总蛋白的6.29%~33.74%,其中rPMT以可溶性形式表达,rPMT-C5以可溶性和包涵体两种形式表达,其他6个重组蛋白均以包涵体形式表达。Western blot结果显示,8个重组蛋白均具有一定的反应原性,其中PMT C端的重组蛋白rPMT-C3、rPMT-C4、rPMT-C6和rPMT-C7的反应原性较强。因此,分别制备上述PMT C端4个重组蛋白的ISA 201佐剂疫苗,分别对小鼠进行2次免疫,并分别在小鼠首免前和二免后14 d采血、分离血清,通过rPMT-ELISA方法检测各组小鼠的抗体水平;分别以4个不同致死剂量(LD100)的天然PMT对各组小鼠进行腹腔攻毒,统计各重组蛋白制备的亚单位疫苗对小鼠的攻毒保护率。rPMT-ELISA结果显示,二免后各重组蛋白免疫组小鼠的几何平均抗体效价分别为1∶445、1∶37、1∶73和1∶256。攻毒试验结果显示,ISA201佐剂对照组和PBS对照组小鼠均于攻毒后24 h内全部死亡;rPMT-C6疫苗的保护效力最强,4个攻毒剂量对小鼠的免疫保护率均为100%(4/4);其次是rPMT-C7疫苗,除最高剂量(56 LD100)攻毒组死亡1只小鼠外,其他组小鼠均全部存活;rPMT-C3和rPMT-C4疫苗的保护力较弱,在3 LD100和15 LD100攻毒剂量时对小鼠的保护率均为100%,在30 LD100和56 LD100攻毒剂量时对小鼠的保护率分别为25%(1/4)和0。本研究经原核系统表达了PMT全长片段及7个子片段(N端2个、C端5个),首次证实PMT C端重组蛋白rPMT-C6和rPMT-C7具有作为亚单位疫苗保护性抗原的潜力,该结果为T+Pm亚单位疫苗的研发提供了参考依据。

摘要：为筛选表达量高且免疫原性强的红斑丹毒丝菌表面保护性抗原A(SpaA)的抗原片段,本研究根据该菌SpaA的结构和功能区将其设计为6个子片段和1个全长片段,采用PCR技术从红斑丹毒丝菌HG-1菌株中扩增出SpaA的7个抗原基因片段,利用原核表达系统克隆并表达后采用SDS-PAGE和western blot检测表达及纯化情况。结果显示,获得7个重组蛋白,分别命名为rSpaA1~rSpaA7,其表达量占菌体总蛋白的17.44%~25.38%,其中rSpaA1、rSpaA2、r SpaA5以包涵体形式表达,r SpaA3以可溶性蛋白形式表达,而rSpaA4、rSpaA6、rSpaA7两种表达形式同时存在。纯化后,rSpaA1~rSpaA7的纯度介于84.22%~93.72%,浓度为0.89 mg/mL~3.25 mg/mL。Western blot结果显示,7个重组蛋白均显示出良好的反应原性,其中rSpaA1、rSpaA3、rSpaA4的反应原性更强。本研究实现了对红斑丹毒丝菌SpaA的分段及其全长的表达和纯化,为SpaA保护性抗原片段的筛选及猪丹毒亚单位疫苗的研发奠定基础。

摘要：在分析无线网络同步问题的基础上,针对小规模无线传感器网络的应用特点,结合已有的RBS算法,提出了一种分布式网络模型下的时钟同步算法,并设计实验平台,通过实验验证了其可行性和有效性。该算法适用于数据采集和定位系统。

摘要：目的帮助医学生掌握心理急救的基本知识和技术,提高医学生心理急救的能力。方法选取某医科院校的学生作为研究对象,分为培训组与对照组。采用自行设计的心理急救知识-态度-行为调查问卷进行施测,培训组接受团体培训,对照组不做干预。结果培训后培训组医学生心理急救理论知识、态度、行为平均成绩由22.50±4.89、24.38±2.20、35.83±3.80分别提高至31.71±3.40、25.52±1.90、42.76±1.10,存在显著差异(t=-9.902 t=-2.30 t=-10.987,p<0.05或p<0.01)。培训组与对照组前后差值检验比较,在知识、态度、行为上也存在显著差异(p<0.05或p<0.01)。结论心理急救培训对提高医学生心理急救理论知识、态度及行为效果显著。

摘要：为制备和筛选副猪嗜血杆菌(HPS)具有免疫保护效力的抗原因子重组蛋白,本研究根据GenBank中已登录HPS基因序列,设计引物,分别克隆其OapA、Hps0675(包括全片段和2个子片段)、Hsp60、OmpP2、HbpB、GAPDH、Hps06257和D15抗原因子的10个基因片段,分别将其克隆入pET28a质粒构建重组表达质粒并转化大肠杆菌BL21经IPTG诱导表达。SDS-PAGE检测结果显示,除OapA外,其他9个重组蛋白均正确表达,其表达量占菌体总蛋白的10.20%~31.90%。除rGAPDH以可溶性和包涵体两种形式表达外,其他8个重组蛋白均以包涵体形式存在。Western blot鉴定结果显示,rHbpB、rD15、rHps06257反应原性最强,rGAPDH、rHsp60、rOmpP2反应原性中等,r Hps0675-1、r Hps0675-2、rHps0675反应原性最弱。以His标签蛋白纯化试剂盒纯化后,9个重组蛋白的纯度在90.72%~98.72%,浓度在1.082 mg/mL~7.936 mg/mL。本研究实现了HPS 9个重要抗原因子的克隆表达和纯化,首次在相同条件下对其反应原性进行了对比分析,为其亚单位疫苗候选保护性抗原蛋白的筛选奠定基础。