摘要：以明胶和阿拉伯胶为壁材,通过Box-Behnken设计响应面优化试验,采用冷冻干燥工艺制备蛋白酶微胶囊。将微胶囊添加到干酪中,测定pH 4.6可溶性氮总氮比、水溶性氮总氮比以及12%TCA可溶性氮总氮比,同时进行质构、SDS-PAGE、SEM分析。结果表明:明胶质量分数为3.8%、阿拉伯胶质量分数为3.7%、芯材添加量为6.4 mg/(100 mL)时蛋白酶微胶囊化效率达到93.4%;干酪中应用该微胶囊后使pH 4.6可溶性氮总氮比、水溶性氮总氮比以及12%TCA可溶性氮总氮比增加,酪蛋白逐渐被降解为小肽且质地改善,干酪成熟60 d后蛋白质微观结构破坏。

摘要：采用碱性蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为10.9%、IC50值为52.6μg/mL的酪蛋白水解物,并利用响应面法优化碱性蛋白酶催化的类蛋白反应修饰条件。修饰反应时间固定为6h时,适宜的条件为酶添加量3.1kU/g pro、底物质量浓度50g/100mL、反应温度25℃。制备9个修饰程度不同的修饰产物,结果显示:修饰产物ACE抑制活性均提高,并且活性最高的修饰产物的IC50降低至14.9μg/mL。该修饰产物离心分级后,上清液部分和沉淀部分的ACE抑制活性分别低于和高于修饰产物,表明沉淀部分是提高ACE抑制活性的主要原因;Tricine-SDS-PAGE电泳分析表明,修饰产物及沉淀部分有较大分子质量的肽分子生成;该修饰产物和上清液部分、沉淀部分的进一步酶水解处理则显示,酶水解会导致它们的ACE抑制活性降低,但是仍然高于最初的酪蛋白水解物。

摘要：利用二元酶系(辣根过氧化物酶、葡萄糖氧化酶)和葡萄糖,通过一步法或两步法对大豆分离蛋白进行交联处理。以修饰产物中相对二酪氨酸含量为指标,采用单因素实验确定一步法处理大豆分离蛋白的反应的适宜条件为:葡萄糖添加量1.8%、葡萄糖氧化酶添加量4.0U/g蛋白质、辣根过氧化物酶添加量200U/g蛋白质、反应时间3h。在一步法处理的反应条件下,一步法和二步法处理的大豆分离蛋白相对二酪氨酸含量分别为414和381。与大豆分离蛋白相比,交联蛋白分散液的表观黏度和黏弹性均有显著改变,同时其酸凝胶的胶凝时间缩短、胶凝温度降低。

摘要：利用谷氨酰胺酶(EC 3.5.1.2)对酪蛋白进行限制性脱酰胺和水解处理,以SDS-PAGE及排阻色谱分析评价产物的蛋白质降解情况,并制备具有较低脱酰胺度的脱酰胺酪蛋白产物。在酪蛋白质量浓度为5%、谷氨酰胺酶添加量400 U/kg酪蛋白、37℃的条件下分别反应6 h、12 h和24 h,制得脱酰胺度分别为2.8%、5.8%和8.5%,水解度分别为2.5%、3.4%和4.9%的脱酰胺酪蛋白。评价这3种脱酰胺酪蛋白产物对Fe2+和Ca2+的螯合能力,结果表明,脱酰胺酪蛋白产物对Fe2+和Ca2+的螯合能力高于酪蛋白,并随着脱酰胺度的增加而提高。

摘要：采用木瓜蛋白酶水解酪蛋白制备水解度为9.6%、DPPH·清除率为38.7%的水解物,添加苯丙氨酸于水解物并利用响应面法优化木瓜蛋白酶催化的类蛋白反应条件。在反应时间固定为5h下得到适宜的条件为:温度30℃、底物浓度50%(w/v)、酶添加量3kU/g蛋白质、氨基酸添加量0.74mol/mol水解物游离氨基。此条件下分别制备出5个修饰产物,以不添加苯丙氨酸的修饰产物或水解物和苯丙氨酸混合物为对照,评价它们的抗氧化活性。结果表明,与酪蛋白水解物或混合物或不添加苯丙氨酸的修饰产物相比,添加苯丙氨酸的修饰产物的DPPH·清除能力、还原能力和·OH清除能力显著提高;但是抗氧化性质与所采用的氨基酸添加量、反应时间之间的关系不显著。

摘要：文章综述类蛋白反应的化学机制,以及其在食品蛋白质研究工作中的应用。同时,介绍类蛋白反应在改善生物活性肽的ACE抑制作用和抗氧化活性方面的新应用,以及可能的机制—肽分子结构重组机制。

摘要：采用碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶和中性蛋白酶水解鲑鱼皮明胶,得到水解度为4.7%到13.5%的7个明胶水解物,分别评价明胶水解物对自由基的清除能力。明胶水解物(0.5、1、2mg/mL)预先作用BRL大鼠肝细胞2h后,通过H2O2(5mmol/L)诱导氧化损伤,分别测定细胞存活率、乳酸脱氢酶(LDH)、丙二醛(MDA)和谷胱甘肽(GSH)等细胞内抗氧化产物的含量变化。结果表明,明胶水解物的抗氧化活性随着水解度的增大呈增强趋势。明胶水解物对细胞具有保护作用,可显著提高细胞存活率,降低LDH渗出量和MDA生成量,且存在一定的剂量关系,但细胞中GSH含量变化不显著;7个明胶水解物对H2O2诱导肝细胞损伤保护时,细胞存活率与水解物的体外抗氧化活性大小显著正相关,而LDH渗出量和MDA生成量与水解物的体外抗氧化活性大小负相关。

摘要：利用碱性蛋白酶水解酪蛋白,制备出水解度为12.6%、ACE抑制活性为48.2%的酪蛋白水解物。利用碱性蛋白酶、在丙醇-水介质中进行类蛋白反应修饰酪蛋白水解物,研究反应温度、酶添加量、底物质量浓度、丙醇浓度对修饰反应的影响。响应面法试验设计,得到最优条件为反应温度47℃、酶添加量8.3 kU/g,底物质量浓度56.8 g/100 mL,丙醇体积分数58.5%。利用此条件制备出的反应程度不同的5个修饰产物,ACE抑制活性分析结果显示,抑制活性最高可以达到63.8%。在相应条件下加入酪氨酸或苯丙氨酸,对比试验结果显示,添加苯丙氨酸或酪氨酸会导致修饰产物抑制活性增加或降低。

摘要：糖蛋白具有独特的功能性质。本文综述食品蛋白质的2种不同糖基化反应途径:广泛采用的美拉德反应途径和最近开发的转谷氨酰胺酶催化途径,简述美拉德反应蛋白质糖基化的化学机制、产物结构与重要功能性质变化;同时,介绍转谷氨酰胺酶催化的蛋白质糖基化的优点,及其对一些蛋白质功能性质的影响和该途径未来的研发潜力。

摘要：利用二次旋转回归试验设计较系统地研究了在碱性条件下酪蛋白的胰蛋白酶催化水解，得到了在一定的条件变化范围内酪蛋白水解物的水解度变化规律（回归模型），回归模型所得结果与实际试验结果相符，所以该模型可用于对水解度的预测；二次旋转回归试验设计还可同时用于对酪蛋白的限制水解进行优化条件选择。