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红霉素合成蛋白基因的克隆和高表达: 收藏
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引用; 《基因组学与应用生物学》2021年第3期40卷 1356-1360页; 作者：于海楠汪志军梁晶丹上海交通大学生命科学技术学院微生物代谢国家重点实验室上海200030; 文献报道红霉素合成蛋白DEBS2(6-脱氧红霉内酯B合酶)(374 kD)基因在大肠杆菌(Escherichia coli)中异源表达量比较低,难以开展后续蛋白纯化和结构等研究。为获得该大蛋白基因的异源高表达,本研究通过PCR的方法,对编码红霉素合成蛋白DEBS...; 文献报道红霉素合成蛋白DEBS2(6-脱氧红霉内酯B合酶)(374 kD)基因在大肠杆菌(Escherichia coli)中异源表达量比较低,难以开展后续蛋白纯化和结构等研究。为获得该大蛋白基因的异源高表达,本研究通过PCR的方法,对编码红霉素合成蛋白DEBS2的基因起始5'端设计了起始密码子之后的十一个简并密码子序列,随机筛选获得在表达宿主BL21(DE3)中高表达的简并序列质粒,质粒命名为DEBS2-17。结果表明:mRNA的起始二级结构影响200 kD以上的蛋白质表达水平。本研究为开展红霉素合成蛋白的结构及生化研究提供理论基础,同时对表达分子量200 kD以上蛋白具有一定借鉴意义。; 来源：详细信息评论

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