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昆虫神经毒素lqhit2的表达、抗血清制备及活性分析: 收藏
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引用; 《生物工程学报》2008年第10期24卷 1761-1767页; 作者：李洪波夏玉先重庆大学生物工程学院基因工程研究中心重庆400030 重庆市杀虫真菌工程技术研究中心重庆400030; 根据毕赤酵母密码子偏爱性,不改变毒素蛋白质一级结构,设计合成了昆虫神经毒素lqhit2基因,并分别克隆至大肠杆菌融合表达载体pPET30-a(+)和毕赤酵母分泌表达载体pPIC9K。在IPTG的诱导下,神经毒素在大肠杆菌中融合表达,表达产物经镍亲和...; 根据毕赤酵母密码子偏爱性,不改变毒素蛋白质一级结构,设计合成了昆虫神经毒素lqhit2基因,并分别克隆至大肠杆菌融合表达载体pPET30-a(+)和毕赤酵母分泌表达载体pPIC9K。在IPTG的诱导下,神经毒素在大肠杆菌中融合表达,表达产物经镍亲和层析纯化后,用于免疫BALB/c小鼠,制备了特异性较高的抗血清,抗体滴度超过1:128 000。利用制备的抗血清,采用斑点杂交,筛选得到了较高水平分泌表达重组lqhit2的酵母转化子,摇摇摇摇下,毒素表达量约9 mg/L。大肠杆菌表达产物没有生物活性,酵母表达产物经注射蝗虫表现出杀虫活性。; 来源：详细信息评论

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