摘要：哺乳动物卵透明带蛋白具有极强抗原性,产生的抗卵透明带蛋白抗体可以有效阻碍精卵结合。为了探究草兔卵透明带2(zona pellucida 2,zp2)蛋白抗原性,以及定位抗原表位。根据GenBank上欧洲兔的卵透明带2基因序列,设计5′端磷酸化的反转录引物用于合成特异cDNA作为模板,通过普通PCR扩增草兔zp2基因。测序获得的2 184bp序列比对成功后,预测其信号肽和跨膜区域分别位于zp235-56和zp2698-717。将克隆获得954bp的hzp2基因连入pET-28a(+)的EcoRⅠ和XhoⅠ酶切位点之间,成功构建了重组原核表达载体pET-28a-hzp2后转化大肠杆菌(Escherichia coli,***)BL21。重组的*** BL21经诱导后表达41.17kD可溶性的hzp2融合蛋白,经优化诱导表达体系后,确定较好的诱导条件是37℃下0.7mmol·L-1 IPTG诱导15h。经Western blot鉴定,结果表明相对于表达zp2大片段基因,hzp2融合蛋白表达量明显提高。