摘要：目的　研究并优化微球乙型肝炎疫苗的配方 ,观察微球乙肝疫苗对温度的稳定性。方法　用明胶包裹HBs制备微球 ,设计不同配方及不同粒径微球乙肝疫苗、冻干微球乙肝疫苗于不同温度放置一定时间 ,免疫动物观察免疫效果。结果　微球疫苗HBs包裹率 >90 % ,微球疫苗的免疫效果受佐剂配方及制备程序等因素影响 ,10 μm的微球(2 5 4μm) (P <0 0 2 )及铝佐剂组 (P <0 0 1)。接种动物后可维持高水平抗 HBsIgG抗体 (2 2 0～ 2 80mIU ml) 12个月以上 ;含铝佐剂的微球疫苗免疫效果优于不含铝的微球疫苗 (P <0 0 5 ) ;单纯明胶微球与HBs混合后免疫可增强抗 HBs反应 ,稍低于包裹HBs的微球组。冻干HBs微球对温度稳定性优于铝佐剂吸附HBs。结论　 <10 μm的微球疫苗和含铝佐剂的微球疫苗可产生最佳的免疫效果 ;冻干微球疫苗可望解决铝佐剂吸附乙肝疫苗需要冷链的问题。

摘要：本研究中共用了４对引物，所设计的Ｐｏｌｉｏ０１、Ｐｏｌｉｏ０２引物对与核苷酸序列中高度保守的５’端非编码区的序列匹配，它们给我们提供了待检样品中是否有脊髓灰质炎病毒核苷酸的证据，扩增产物为１０９ｂｐ。在ＶＰ１区我们设计对３对区分Ｓａｂｉｎ株疫苗病毒３个血清型及用于区别脊髓灰质炎病毒疫苗株和野毒株的引物，各引物序列之间无互补，识别同型Ｓａｂｉｎ疫苗病毒准确可靠。Ｓａｂｉｎ１１。

摘要：目的尝试将ＣＥＡ单链抗体在大肠杆菌中进行高效表达。方法以ＣＥＡ单链抗体基因为模板，设计４对引物，ＰＣＲ扩增，将４条ＤＮＡ扩增片段分别插入原核表达载体ｐＢＶ２２０中；重组质粒转染大肠杆菌ＴＧ１，４２℃热诱导外源蛋白的表达；包涵体经８ｍｏｌ／Ｌ脲溶解及谷胱甘肽系统复性；过离子交换柱进行纯化；ＥＬＩＳＡ夹心法测活性。结果得到了ＳＤ序列与起始密码ＡＴＧ分别相隔着５，６，７，８个核苷酸的重组质粒；ＳＤＳ－ＰＡＧＥ显示转染入重组质粒的ＴＧ１菌经热诱导后有分子量约为３×１０４的外源蛋白，表达量最高达９３０ｍｇ／Ｌ培养液，约占菌体总蛋白的５０％；ＥＬＩＳＡ活性测定结果表明复性后的ＳｃＦｖ有较高的抗原结合活性。结论ＣＥＡ单链抗体在大肠杆菌中获得了较高水平的表达，且经复性后有较高的抗原结合活性。

摘要：本文报导了用于基因重组与基因合成实验设计的软件系统的建立.此系统由30个功能模块组成,为研究者提供了包括在DNA分子上寻找限制性内切酶位点、核酸分子片段之间同源性比较,基因化学合成的实验设计、特定顺序分析引物及核酸杂交探针的设计、阅读框的查找等功能.此外,本系统可以对外来数据库的资料进行援引和进一步分析,为分子生物学的研究提供有价值的信息.

摘要：我们在自行设计制造的大、中型塑料薄膜隔离器中,进行了SPF鸡的饲养试验,对淋巴细胞增多症、沙门氏菌病,马立克氏病、新城疫、霉形体、内寄生虫等做了检查,并对鸡的产蛋等生产性能等作了观察,取得了一定结果。一、各种禽病检测情况 SPF鸡在隔离器经过一年多的饲养后,我们从隔离器内采出鸡血,分离血清,做了禽霉形体快速平板凝集试验,鸡新城疫的小管血凝抑制试验,结果均为阴性。又从隔离器内取出鸡类便涂片和漂浮法镜检,也未发现有寄生虫虫卵的存在。大型隔离器的SPF鸡自5月龄产蛋后,于1984年7～8月43枚受精卵共分4批孵化作鸡胚细胞组织培养,制备成抗原后,作补体结合试验检测病原,结果全部阴性。

摘要：用一对选自脊髓灰质炎病毒及一对由Ｈｙｙｐｉａ所设计的细小ＲＮＡ病毒核酸５’端非编码区的引物，逆转录并扩增脊髓灰质炎病毒及其它肠道病毒的核酸，从而把脊髓灰质炎病毒和其它非脊髓灰质炎肠道病毒进行鉴别。１０５份被血清中和试验定型为脊髓灰质炎病毒的标本，逆转录一聚合酶链反应（ＲＴ─ＰＣＲ）的结果亦定为脊髓灰质炎病毒，灵敏度为１ｍ％；１３３份被血清中和试验定为非脊髓灰质炎肠道病毒的标本，均被判定为非脊髓灰质炎病毒，特异度为１００％。该方法可用于脊髓灰质炎病毒的检测及脊髓灰质炎病毒与其它非脊髓灰质炎肠道病毒的鉴别。

摘要：建立一种特异、敏感的检测肠道病毒的逆转录酶—聚合酶链(RT—PCR)方法。在肠道病毒RNA高度保守的5’端非编码区设计、选择、合成三对引物,采用RT—PCR对175株已知肠遭病毒和23份粪便标本进行检测。三对引物RT—PCR均显示高度特异性、敏感性。对23份粪便标本检测,E_1E_2引物有9份阳性,C_1C_2引物为7份阳性,P_1P_2均为阴性,与常规检测结果基本一致。这一检测方法具有较高特异性和敏感性,可用于临床快速检测肠遭病毒。

摘要：病毒结合到宿主细胞表面受体后,启动了病毒融合蛋白的一系列构象变化,暴露出融合肽,使病毒包膜和细胞膜融合.膜融合使病毒蛋白及病毒RNA基因组释放到宿主细胞内而感染宿主.针对包膜病毒进入细胞的分子机制设计抗病毒药物和疫苗,为防治疾病发生开辟了新的思路.

摘要：目的构建分泌型载体并表达癌胚抗原单链抗体。方法以ｐＧＥＭ－１１ｚｆ（＋）为基础，插入化学合成的１４个寡核苷酸片段（共１７６ｂｐ），构建成含核糖体结合位点（ＲＢＳ）、翻译起始点（ＡＴＧ）、果胶酶信号肽基因（ｐｅｌＢ）和翻译终止点（ＴＡＡ）的分泌型表达载体（ＲＰＹ）。化学合成带有抗体重、轻链可变区基因插入位点和惰性连接序列的８２ｂｐ片段，并克隆到ＲＰＹｐｅｌＢ信号肽的下游，构建成抗体分泌型表达载体ＲＰＹＡ。将ＣＥＡ单抗重、轻链可变区基因（ＶＨ、ＶＬ）插入到ＲＰＹＡ的相应位点，转化大肠杆菌ＨＢ２１５１，ＩＰＴＧ诱导表达。结果序列测定表明ＲＰＹＡ的序列与原设计序列一致，免疫印迹实验表明表达产物具有ＣＥＡ结合活性，分子量为２．６×１０３，胞浆内结合有ｐｅｌＢ信号肽的表达产物分子量为３２×１０３。