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纳豆激酶的原核表达、纯化及其特性分析（英文）: 收藏
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引用; 《微生物学杂志》2017年第1期37卷 20-27页; 作者：艾海新张力张新刚陈思瑶胡桓魏洪运蒙新睿王天琦赵健刘宏生辽宁大学生命科学院辽宁沈阳110036 辽宁省生物大分子计算模拟与信息处理工程技术研究中心辽宁沈阳110036 辽宁省药物分子模拟与设计工程实验室辽宁沈阳110036 沈阳神州天盛生物科技有限公司辽宁沈阳110036 辽宁大学药学院辽宁沈阳110036; 纳豆激酶(Nattokinase)作为一种新型溶解血栓的纤维蛋白溶解酶,有着广阔的市场前景和巨大的产业化潜力。本研究从枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis natto)发酵液中提取、纯化纳豆激酶,依次通过硫酸铵盐析、凝胶过滤层析和疏水层析方法纯...; 纳豆激酶(Nattokinase)作为一种新型溶解血栓的纤维蛋白溶解酶,有着广阔的市场前景和巨大的产业化潜力。本研究从枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis natto)发酵液中提取、纯化纳豆激酶,依次通过硫酸铵盐析、凝胶过滤层析和疏水层析方法纯化纳豆激酶,纯化倍数为5.2,纯化率为46.3%。纯化后的纳豆激酶经SDS-PAGE电泳显示相对分子量约为28 kD a,纤维蛋白平板法显示活性为4 580 IU/mg。但纳豆激酶在枯草芽胞杆菌发酵液中的含量较低,因此在原核表达载体大肠埃希菌(Escherichia coli)BL21(DE3)中克隆并高效表达了纳豆激酶基因,其纳豆激酶产量显著提高,但酶活相对降低。; 来源：详细信息评论

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