摘要：co 翻译的指向或插入能分泌并且膜蛋白质进 endoplasmic 蜂窝胃(嗯) 一个关键生物过程被信号识别粒子(SRP ) 调停。在优核质， SRP68-SRP72 (SRP68/72 ) heterodimer 在蛋白质 translocation 起一个必要作用。然而，二最大的 SRP 蛋白质， SRP68 和 SRP72 的结构的信息，被限制，特别关于他们的相互作用。此处，我们在 2.91 点报导人的 apo-SRP72 和 SRP68/72 建筑群的第一水晶结构吗？并且 1.7？分辨率分别地。SRP72 的 SRP68 有约束力的领域包含四次不正常的 tetratricopeptide 重复(TPR ) 和一顶灵活 C 终端帽子。Apo-SRP72 在答案主要作为 dimers 存在。为了绑在 SRP68， SRP72 homodimer disassociates，和不可缺少的 C 终端帽子，经历一个显著 conformational 变化帮助 SRP68/72 heterodimer 的形成。SRP68 的 A 23 残余多肽为到通过它的不平常地恐水病、扩大的表面的 SRP72 的紧密的绑定是足够的。结构，生物物理，并且 mutagenesis 分析表明联系癌症的变化破坏 SRP68-SRP72 相互作用和他们的合作本地化与嗯在哺乳动物的房间。结果在调停 SRP 的蛋白质 translocation 加亮 SRP68-SRP72 相互作用的必要角色并且为疾病诊断， pathophysiology，和药设计提供一个结构的基础。